GOPHERSPACE.DE - P H O X Y
gophering on origin.rxivist.org
               _____          _         _       _
              |  __ \        (_)       (_)     | |
              | |__) |__   __ _ __   __ _  ___ | |_
              |  _  / \ \ / /| |\ \ / /| |/ __|| __|
              | | \ \  \ v / | | \ V / | |\__ \| |_
              |_|  \_\  > <  |_|  \_/  |_||___/ \__|
                       / ^ \
                      /_/ \_\
                      TRENDING OPEN SCIENCE
-------------
Modelling conformational state dynamics and its role on infection for
SARS-CoV-2 Spike protein variants
--------
By
  Nat├ília Teruel
  Olivier Mailhot
  Rafael Najmanovich

DOI: 10.1101/2020.12.16.423118

On bioRxiv: https://biorxiv.org/content/10.1101/2020.12.16.423118v3

The SARS-CoV-2 Spike protein needs to be in an open-state conformation
to interact with ACE2 as part of the viral entry mechanism. We utilise
coarse-grained normal-mode analyses to model the dynamics of Spike and
calculate transition probabilities between states for 17081 Spike
variants. Our results correctly model an increase in open-state
occupancy for the more infectious D614G via an increase in flexibility
of the closed-state and decrease of flexibility of the open-state. We
predict the same effect for several mutations on Glycine residues
(404, 416, 504, 252) as well as residues K417, D467 and N501,
including the N501Y mutation, explaining the higher infectivity of the
B.1.1.7 and 501.V2 strains. This is, to our knowledge, the first use
of normal-mode analysis to model conformational state transitions and
the effect of mutations thereon. The specific mutations of Spike
identified here may guide future studies to increase our understanding
of SARS-CoV-2 infection mechanisms and guide public health in their
surveillance efforts.

---
RANKS:
2597 downloads all time
  - Overall rank: 4742
  - Rank in biophysics: 82


______________________________________________________________________
                                          Served by Flask-Gopher/2.0.0